简述细胞质基质组成与功能

缪 茜 俞如旺

（福建师范大学生命科学学院 福建福州 350117）

细胞质基质是指细胞的细胞质中，去除细胞器后的半透明胶体［1］。 细胞质基质主要含有催化各种代谢反应的酶，以及维持细胞特定形态和运输胞内物质的细胞质骨架［2］。 细胞质基质作为一个高效有序的结构体系必须在特定条件下发挥作用，其作用往往与细胞质骨架、生物膜等的功能有关。

1 细胞质基质的基本组成

细胞质基质主要由水（约70%）、蛋白质（约20%～30%）及少数无机离子（例如Na+、K+、Cl-）等组成。 水分子在细胞质基质中以游离态（约5%）和化合态（约95%）2 种形式存在。其中，游离态的水分子起溶剂作用，化合态的水分子则结合在蛋白质等大分子的表面。 细胞质基质中合成的蛋白质多数被转运到细胞核和各类细胞器中，参与细胞各种代谢反应的物质转运、能量流动、信息交流等过程。 研究发现，细胞质基质中的大多数蛋白质，包括可溶性蛋白，是以结合态形式存在的，它们与生物膜或细胞质骨架结合，以完成多种复杂的生物学功能。 细胞质基质中的无机离子将细胞内的pH 值维持在7.0～7.4。

2 细胞质基质的功能

细胞内许多中间代谢过程在细胞质基质中发生，例如，糖原的合成与分解、糖酵解过程等。 这是因为细胞质基质中存在着催化多种代谢反应的酶，这些酶通过与细胞质骨架结合改变自身动力学参数，提高催化效率，同时还可以与相关酶聚合成复合体，靶向结合在细胞质基质中的特定位点，以完成复杂的代谢反应［1］。

2.1 与细胞质骨架有关的功能 细胞质骨架是细胞质基质结构的主要组分，主要指存在于细胞质中的微管、微丝和中间丝。细胞质骨架是细胞骨架的一部分，具有维持细胞形态、组织细胞运动和运输胞内物质等功能。 细胞质骨架具有巨大表面积，是细胞表面积的6 000～10 000 倍，这使得水分子运动受限，达到维持细胞特定形态的目的。 同时细胞质骨架上存在着细胞质基质中其他物质和细胞器的特定位点，蛋白质等生物大分子选择性结合骨架蛋白分子，从而形成特定的三维区域，使细胞代谢活动在细胞质基质中高效有序地进行。 细胞质骨架参与许多重要的细胞生命活动，例如：细胞分裂、伪足的形成，以及鞭毛和纤毛的运动、膜泡和生物大分子的运输、细胞器的迁移运动等［3］。

2.2 与生物膜有关的功能 一方面，细胞质基质被细胞内各种膜包被的细胞器分割成许多区室，蛋白质等大分子结合在各种生物膜的二维平面上，促使代谢过程顺利高效地进行；另一方面，生物膜上的多种膜转运蛋白通过跨膜转运，调节细胞质基质的pH 值，并为细胞进行正常生理活动提供稳态条件。细胞进行无氧呼吸产生的乳酸和有氧呼吸释放的CO2溶解在水中产生H+，若其中多余的H+不能及时排出胞外，则细胞质基质的pH 值将降低进而影响细胞活动。动物细胞存在Na+HCO3-／Cl-和Na+／H+这2 类反向运载体转运多余的H+：①Na+HCO3-／Cl-运载体将一个Na+（和一个HCO3-）从胞外输入，同时从胞内输出一个Cl-，HCO3-在酶的作用下解离成CO2和OH-，CO2扩散出细胞，OH-则与多余的H+结合成水，使细胞质基质的pH 值升高；②Na+／H+运载体将Na+从胞外输入胞内的同时伴随着H+输出细胞，使细胞质基质的pH 值升高，以维持细胞质基质pH 的稳态［4］。

2.3 与蛋白质有关的功能

2.3.1 蛋白质的合成、分选与靶向运输 细胞质基质中附着在内质网上的核糖体是细胞内多数蛋白质合成的起始场所，具有特殊N 端序列的蛋白质的合成经过核糖体的初始翻译后，被细胞质基质中的信号识别颗粒识别并结合，通过共翻译转运途径将新生肽链边合成、 边转入内质网腔内加工，接着这些未成熟的蛋白质转入高尔基体再加工和包装，最后分泌到胞外。 而定位在细胞核、线粒体、叶绿体等的蛋白质是在游离核糖体上合成，合成后的多肽被释放到细胞质基质中，根据多肽携带的不同分选信号通过后翻译转运途径被转运到各类细胞器，而其中不含分选信号的蛋白质则选择性留在细胞质基质中，成为细胞质基质自身的结构组分。

2.3.2 蛋白质的修饰 新生肽链需要经过修饰才能转变为有活性的蛋白质。 目前已经发现了100 多种蛋白质修饰的方式，其中大部分的修饰都是由蛋白质侧链特异位点结合细胞质基质中特定的酶引起的，这些修饰类型包括：酶分子和辅酶或辅基的共价结合； 为防止被酶水解的蛋白质N端发生的甲基化； 被用于调节多种细胞内蛋白质活性的磷酸化和去磷酸化；在动物细胞中将N-乙酰葡糖胺结合到产物丝氨酸残基的羟基上的糖基化； 酶催化的软脂酸链共价结合到一些暴露在细胞质基质的跨膜蛋白的结构域上，或将脂肪酸链共价连接到ras、src 等致癌基因表达蛋白质的特定位点上的酰基化等［4］。 目前越来越多的研究表明，蛋白质修饰与糖代谢密切相关，科学家深入研究两者之间的联系及机制，有望为防治糖代谢疾病提供更多的理论依据。

2.3.3 降解变性或折叠错误的蛋白质 细胞质基质中的蛋白质处于不断降解、 清除和更新的动态平衡中。 除了大多数完成使命后被正常降解的蛋白质外，错误、变性及非正常修饰的蛋白质也会在细胞质基质中被迅速降解清除。

细胞质基质中的蛋白质的氨基酸序列中，存在着与蛋白质寿命相关的信号分子。 这种决定蛋白质寿命的信号分子位于蛋白质N 端的首个氨基酸残基中，如果首个氨基酸是以下8 种氨基酸，该蛋白往往是稳定的，这8 种氨基酸分别是丝氨酸、丙氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、缬氨酸、甘氨酸；反之，蛋白质是不稳定的［2］。

真核细胞的细胞质基质中存在着泛素介导的蛋白质降解途径。泛素指普遍存在于真核细胞中，由76 个氨基酸残基组成的具有热稳定性的小分子球蛋白。因其在细胞中广泛存在，同时序列呈高度保守状态，故被称为泛素。

蛋白质泛素化是一个由泛素活化酶（E1）、泛素结合酶（E2）、泛素连接酶（E3）催化的反应，其具体过程是：①E1 在ATP 的参与下，催化形成酰基-腺核酸中间物，激活泛素分子C 端；②活化的泛素分子与E2 的半胱氨基酸残基结合成E2-泛素巯基酯；③E3 催化E2-泛素巯基酯与底物蛋白赖氨酸侧链氨基间形成异肽链，同时释放E2，重复以上步骤，形成具有多聚泛素链的泛素化底物蛋白，接着被蛋白酶体识别，使底物蛋白去折叠后降解，并释放泛素以便再次循环［2］。

除了降解蛋白质外，泛素化还可直接影响蛋白质活性和参与细胞内定位，调节细胞内蛋白质功能。

2.3.4 重新折叠变性或折叠错误的蛋白质 细胞质基质中有一类热休克蛋白（heat shock protein，HSP），是细胞受到外界刺激而迅速合成的一种高度保守的蛋白质，根据相对分子质量的不同，将热休克蛋白分为HSP100 家族、HSP90 家族、HSP70家族、HSP60 家族和小分子量家族（sHSP）。 热休克蛋白可以充当分子伴侣，特异性地与变性或错误折叠蛋白质聚集成多聚物，利用ATP 水解释放的能量，解开高级结构，再协助折叠形成正确的蛋白质构象［3］，发挥其正常的生理功能。近年研究表明，热休克蛋白除了具有分子伴侣功能，在稳定细胞结构、调节细胞凋亡等方面还具有重大作用。